Masalah ikatan disulfida dalam peptida

Ikatan disulfida adalah bahagian yang sangat diperlukan dalam struktur tiga dimensi banyak protein.Ikatan kovalen ini boleh didapati dalam hampir semua peptida ekstraselular dan molekul protein.

Ikatan disulfida terbentuk apabila atom sulfur sistein membentuk ikatan tunggal kovalen dengan separuh lagi atom sulfur sistin pada kedudukan yang berbeza dalam protein.Ikatan ini membantu menstabilkan protein, terutamanya yang dirembeskan daripada sel.

Pembentukan ikatan disulfida yang cekap melibatkan beberapa aspek seperti pengurusan sistein yang betul, perlindungan sisa asid amino, kaedah penyingkiran kumpulan pelindung, dan kaedah pasangan.

Peptida dicantumkan dengan ikatan disulfida

Organisma Gutuo mempunyai teknologi cincin ikatan disulfida matang.Jika peptida mengandungi hanya sepasang Cys, pembentukan ikatan disulfida adalah mudah.Peptida disintesis dalam fasa pepejal atau cecair,

Ia kemudiannya dioksidakan dalam larutan pH8-9.Sintesisnya agak kompleks apabila dua atau lebih pasangan ikatan disulfida perlu dibentuk.Walaupun pembentukan ikatan disulfida biasanya selesai lewat dalam skema sintetik, kadangkala pengenalan disulfida prabentuk adalah berfaedah untuk menghubungkan atau memanjangkan rantai peptida.Bzl ialah kumpulan pelindung Cys, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, dsb., digunakan secara meluas dalam symbiont.Kami pakar dalam sintesis peptida disulfida termasuk:

1. Dua pasang ikatan disulfida terbentuk di dalam molekul dan dua pasang ikatan disulfida terbentuk di antara molekul

2. Tiga pasang ikatan disulfida terbentuk di dalam molekul dan tiga pasang ikatan disulfida terbentuk di antara molekul

3. Sintesis polipeptida insulin, di mana dua pasang ikatan disulfida terbentuk antara jujukan peptida yang berbeza

4. Sintesis tiga pasang peptida terikat disulfida

Mengapakah kumpulan amino cysteinyl (Cys) begitu istimewa?

Rantaian sisi Cys mempunyai kumpulan reaktif yang sangat aktif.Atom hidrogen dalam kumpulan ini mudah digantikan oleh radikal bebas dan kumpulan lain, dan dengan itu boleh dengan mudah membentuk ikatan kovalen dengan molekul lain.

Ikatan disulfida adalah bahagian penting dalam struktur 3D banyak protein.Ikatan jambatan disulfida boleh mengurangkan keanjalan peptida, meningkatkan kekakuan, dan mengurangkan bilangan imej yang berpotensi.Had imej ini penting untuk aktiviti biologi dan kestabilan struktur.Penggantiannya mungkin dramatik untuk struktur keseluruhan protein.Asid amino hidrofobik seperti Dew, Ile, Val adalah penstabil heliks.Kerana ia menstabilkan α-helix ikatan disulfida pembentukan sistein walaupun sistein tidak membentuk ikatan disulfida.Iaitu, jika semua sisa sistein berada dalam keadaan berkurangan, (-SH, membawa kumpulan sulfhidril bebas), peratusan serpihan heliks yang tinggi mungkin.

Ikatan disulfida yang dibentuk oleh sistein adalah tahan lama kepada kestabilan struktur tertier.Dalam kebanyakan kes, Jambatan SS antara ikatan diperlukan untuk pembentukan struktur kuaternari.Kadangkala sisa sistein yang membentuk ikatan disulfida adalah berjauhan dalam struktur primer.Topologi ikatan disulfida adalah asas untuk analisis homologi struktur primer protein.Sisa sistein daripada protein homolog sangat terpelihara.Hanya triptofan secara statistik lebih terpelihara daripada sistein.

Sistein terletak di tengah tapak pemangkin tiolase.Sistein boleh membentuk perantaraan asil secara langsung dengan substrat.Bentuk terkurang bertindak sebagai "penampan sulfur" yang mengekalkan sistein dalam protein dalam keadaan berkurangan.Apabila pH rendah, keseimbangan memihak kepada bentuk -SH yang dikurangkan, manakala dalam persekitaran beralkali -SH lebih cenderung untuk dioksidakan untuk membentuk -SR, dan R hanyalah atom hidrogen.

Sistein juga boleh bertindak balas dengan hidrogen peroksida dan peroksida organik sebagai detoksifikasi.


Masa siaran: 19-Mei-2023